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Mensagem  Admin Qui Dez 06, 2007 2:37 pm

O que são domínios de uma proteina? Quais são os 2 dominios da ATP sintase?

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Questao 10 Forum 2 Empty O que são domínios de uma proteina?

Mensagem  Paula Qui Dez 06, 2007 4:38 pm

sobre dominios de uma proteina... tongue
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
eu ainda não sei se essa resposta está 100% correta, depois eu confirmo...
quanto aos domínios eu encontrei várias coisas diferentes... depois eu vejo o que é o certo... silent
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_microorg/proteinas.htm

Paula

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Questao 10 Forum 2 Empty olhem isso

Mensagem  nina Qui Dez 06, 2007 6:26 pm

O acoplamento entre as reações de oxirredução da cadeia respiratória e a de síntese de ATP ocorre a nível da ATP sintase. Esse complexo V não participa do transporte de elétrons nem contribui para aumentar o gradiente de prótons. Ao contrário, a ATP sintase consome esse gradiente.
O complexo V é conhecido como "ATP sintase F1Fo", em que "F" significa "fator de acoplamento", "o" significa "sensibilidade à oligomicina" (um antibiótico que bloqueia a enzima) e "1" representa "primeiro sítio catalítico" (onde ocorre a fosforilação do ADP gerando ATP).
É possível separar os componentes da ATP sintase (F1, Fo e a haste que une os dois).
Isoladamente, F1 é uma enzima que hidrolisa ATP (F1 ATPase ou hidrolase 1).
Fo é um canal iônico exclusivo para prótons capaz de dissipar completamente o gradiente de prótons se for separado de F1. Os prótons que penetram no canal Fo ligam-se a aminoácidos.
À medida em que vão chegando à matriz, desviam o equilíbrio da reação abaixo no sentido da formação de ATP
ADP + Pi + H+ ATP + H2O
É relativamente fácil aproximar Pi e ADP no centro ativo, vencendo a repulsão de carga entre os átomos de fósforo. É ainda mais fácil separar um do outro, hidrolisando o ATP.
A ATP sintase originalmente é uma ATP hidrolase - daí ser também conhecida como "ATPase Mitocondrial". Devido ao gradiente de prótons (elevada concentração local de H+), a reação de hidrólise é revertida.

bibliografia
http://www.geocities.com/bioquimicaplicada/resumosatp7.htm

aiaiaiai
meiu complicado?
tb axei
hahahaha
mas em resumo, acredito que quando se diz que ela possui dois dominios eh justamente esse negocio de Fo(canal iônico exclusivo para prótons) e F1 (que hidrolisa o ATP)
vejam ai, i digam o q vcs axam
agr axu q por hj eh so
vou eh estudar
xD
marina

nina

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Questao 10 Forum 2 Empty Domínios funcionais de uma proteína...

Mensagem  Alinny Costa Sex Dez 07, 2007 4:45 pm

As proteínas dos eucariotos são compostas de domínios funcionais específicos, regiões independendtes, cada uma delas especificando um aspecto da função ou propriedade da proteína...
Estes domínios servem como módulos para a construção de grande
agregados como partículas virais ou fibras musculares, podem formar sítios
catalíticos ou de intereção encontrados em enzimas e também proteínas que
carregam oxigênio ou que regulam a função do DNA....
A fusão de diferentes genes que codificam proteínas é o
mecanismo mais importante para a criação de proteínas de
múltiplos domínios....

Shocked
Bibliografia:http://www.biof.ufrj.br/fisbio/bmw127/Proteinas_aulaIII.pdf

Alinny Costa

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Questao 10 Forum 2 Empty Dominios (porções) da ATP-sintase na sintese de ATP

Mensagem  Vinicius de Morais Sáb Dez 08, 2007 4:39 pm

Através de um complexo localizado na membrana mitocondrial interna -ATP sintase- os prótons poderão passar do meio intermembranar ao interior da mitocôndria, sendo a energia liberada neste transporte utilizada pelo complexo para síntese de ATP a partir de ADP e Pi.

Este complexo é constituido por um componente integral de membrana (a porção Fo), que é o canal iônico por onde passarão os prótons, e uma porção periférica (F1, voltada para a matriz) acoplada à primeira.

O modelo atual (de Boyer) sugere alternação da interação entre susbtrato e a enzima, conseqüência da mudança estrutural nesta última em função da passagem do H+. Os sítios da enzima alternariam os estados de ligação com o substrato em: aberto (O), frouxo (L) e preso (T). Ou seja, no L, ligariam-se ADP e Pi frouxamente. À passagem do H+ haveria ligação destes pela mudança à posição T. Portanto, um ATP é sintetizado pela passagem de apenas um H+. Entretanto, o ATP só será liberado quando um novo H+ passar pelo complexo, sintetizando mais um ATP e levando o sítio do primeiro à conformação O, que o libera.

Cool

Vinicius de Morais

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