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Pergunta 1 Forum 2

Mensagem  Admin em Qui Dez 06, 2007 2:31 pm

Quais são os diferentes complexos protéicos da cadeia transportadora de eletrons e o que eles fazem ?

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Re: Pergunta 1 Forum 2

Mensagem  nina em Qui Dez 06, 2007 3:11 pm

Complexo I: NADH à Ubiquinona

Equação geral: NADH + H+ + UQ NAD+ + UQH2

A entrega não é direta, passando por FMN (Flavina MonoNucleotídeo), que entrega os elétrons à Fe-S ao qual está associada, e só então estes são entregues à UQ.


Complexo II: Succinato à Ubiquinona

A enzima responsável pela oxidação do succinato (a succinato desidrogenase), é a única do Ciclo do Ácido Cítrico ligada à membrana interna da mitocôndria e é através dela que os elétrons são doados ao FAD, para daí serem entregues à UQ via Fe-S. Este complexo não é responsável pelo bombeamento de nenhum próton para o espaço intermembrana. Assim, os elétrons que chegam à CTE via FADH2 só serão responsáveis pelo bombeamento de prótons a partir do complexo III, daí a síntese de 1ATP a menos pelo FADH2 em comparação ao NADH+.


Complexo III: Ubiquinona ao Citocromo c

A Ubiquinona pode movimentar-se ao longo da bicamada lipídica. Assim, após receber elétrons a partir de qualquer um dos complexos anteriores, caminha até o complexo III, responsável por recebê-los e repassá-los ao citocromo c. A UQH2, entretanto, só doará um elétron por vez ao cit c, o outro será doado a um cit b no complexo, que o devolverá à UQ, estabelecendo um ciclo em que se repetem estas etapas: UQH recebe um elétron do complexo I ou II mais 1H+ da matriz. A UQH2 assim formada libera 1H+ para o espaço intermembrana e um elétron para o cit b. A UQH resultante libera outro H+ e doa um elétron ao cit c. A UQ recebe de volta um elétron do cit b e 1H+ da matriz.


Complexo IV - redução do O2

O citocromo c é livre para movimentar-se na superfície externa da membrana, levando assim os elétrons recebidos do complexo III ao IV. Só o fará, entretanto, quando houver acumulado 4 elétrons. Neste complexo, os elétrons após passarem pelos cit a e a3, serão doados a 4H+ e 1O2 da matriz, sintetizando assim duas moléculas de água.


esse foi o primeiro que axei...
comentem ai...
eu o axo um pouco complexo, mas td bem!
xD
marina

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Re: Pergunta 1 Forum 2

Mensagem  nina em Qui Dez 06, 2007 3:55 pm

A fosforilação oxidativa acontece na mitocôndria, uma organela com dupla membrana. A oxidação do NADH ou do FADH2 ocorre dentro de complexos protéicos da cadeia transportadora de elétrons. Estes complexos contêm carregadores de elétrons, tais como flavinas, centros ferro-enxofre, hemes (que contêm ferro), e cobre. Eles estão incrustados dentro da membrana interna da mitocôndria. A membrana interna separa a matriz mitocondrial, quimicamente distinta, e o espaço intermembrânico.

Durante a oxidação do NADH, os elétrons entram na cadeia de transporte de elétrons no Complexo I (também conhecido como NADH desidrogenase ou NADH-Q redutase). Como os elétrons movem-se através do Complexo I, por meio de uma série de reações redox, os prótons são bombeados da matriz mitocondrial para dentro do espaço intermembrânico. Os elétrons são transferidos à primeira molécula transportadora, a ubiquinona, designada como “U” na figura acima. A ubiquinona é reduzida a ubiquinol, que se difunde até o Complexo III. Como os elétrons se movem através do Complexo III (também chamado de citocromo c redutase), os prótons são novamente bombeados da matriz mitocondrial para o espaço intermembrânico. Os elétrons são transferidos para a segunda molécula transportadora, o citocromo c (na figura, designado Cit C). O citocromo c reduzido se difunde até o Complexo IV (também chamado citocromo c oxidase). Novamente, prótons são bombeados da matriz mitocondrial para o espaço entre as membranas. O último aceptor de elétrons é o oxigênio molecular, que é reduzido para água.

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Mensagem  nina em Qui Dez 06, 2007 4:00 pm


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Complexos Protéicos...

Mensagem  Alinny Costa em Qui Dez 06, 2007 8:10 pm

Pessoal também achei algo a respeito... quem sabe pode ajudar a completar a resposta de Marina... Aí vaii...

Componentes da Cadeia Respiratória de Transporte de Elétrons

A cadeia respiratória ou cadeia transportadora de elétrons é formada por 4 complexos enzimáticos (formados por flavoproteínas, centros ferro-enxofre e citocromos) e 2 transportadores da fase lipídica (coenzima Q e citocromo C).


Os complexos enzimáticos são:

1. Complexo I: NADH-Ubiquinona redutase (NADH + H+ Desidrogenase)
É o principal ponto de acesso de elétrons para a cadeia respiratória.
É composto de 25 subunidades, tem FMN (flavina mononucleotídeo) como flavoproteína e 24 agrupamentos Fe-S (distribuídos em 5 centros ferro-enxofre).
A FMN não difunde, pois está rigidamente presa ao complexo I.
O complexo I possui uma bomba eletrogênica de prótons, que expulsa H+ da mitocôndria.
O funcionamento desta bomba de prótons (que funciona a energia elétrica - fluxo de elétrons num circuito condutor) aumenta o gradiente de prótons em 4: 2 H+ são expulsos e 2 H+ são consumidos da matriz\ mitocondrial.
Um aumento de 4 H+ no gradiente de prótons é capaz de gerar 1 ATP.

2. Complexo II: Succinato-Ubiquinona redutase (Succinato Desidrogenase)

É o segundo local por onde os elétrons penetram na cadeia respiratória.
Possui 11 subunidades, sua flavoproteína é o FAD (que também está preso ao complexo enzimático), 7 grupos Fe-S (organizados em 3 centros ferro-enxofre) e o citocromo b560.
Esta enzima faz parte do ciclo de Krebs, onde recebe a denominação de Succinato Desidrogenase.
Não possui bomba de prótons. Logo, não aumenta o gradiente de prótons.

3. Complexo III: Ubiquinol-Citocromo C Redutase

Este complexo recebe elétrons oriundos tanto do complexo I quanto do III através da coenzima Q reduzida (QH2, ou Ubiquinol), que é oxidada neste sítio.
É composto por 8 subunidades protéicas, 2 centros Fe-S e 3 citocromos (b560, b566 e C1).
Possui bomba de prótons. Neste ponto, 2 H+ são expulsos da mitocôndria, mas nenhum próton é consumido ao nível da matriz mitocondrial. Em decorrência disso, a operação do complexo III leva à produção de apenas 0,5 ATP.


4. Complexo IV: Citocromo C Oxidase
Esta é uma enzima notável, uma das poucas que interage diretamente com o O2.
È formada por 12 subunidades, 2 citocromos (a, a3) e 2-3 íons cobre (que usamos comercialmente na fabricação de fios para conduzir elétrons).
Os 4 complexos difundem-se lateralmente na MMI, ora afastando-se, ora aproximando-se. Nunca se tocam. O transporte de elétrons de um complexo a outro requer um transportador (ubiquinona e citocromo C).

Tb tem Os transportadores de elétrons da fase lipídica mais como a pergunta só quer saber os complexos proteícos não coloquei...

drunken
há a bibliografia:http: http://www.geocities.com/bioquimicaplicada/resumosatp5e.htm

Que forúm mais difícil.... drunken

Alinny Costa

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+ coisa ! :)

Mensagem  Thalyta em Sex Dez 07, 2007 4:07 pm

Os transportadores de elétrons, com exceção da ubiquinona e do citocromo c, estão organizados em 4 grandes complexos multimoleculares, a saber:

Complexo da NADH- Desidrogenase, ou Complexo I;
Complexo da Succinato-Desidrogenase ou Complexo II;
Complexo Citocromo bc1 ou Complexo III;
Complexo da Citocromo-Oxidase ou Complexo IV.

- Complexo I:
Ou complexo da NADH-Desidrogenase: é o maior dos 4 complexos; formado por 26 cadeias polipeptídicas, incluindo 7 centros de enxofre/ferro e a flavoproteína ligada ao FMN;
Seu sítio de ligação com o NADH está voltado para a matriz mitocondrial, favorecendo a transferência de elétrons;
A ubiquinona reduzida pelo complexo I difunde pela bicamada lipídica da MMI até o complexo III; este processo é mediador da transferência dos elétrons dos complexos I e II ao complexo III;
Os prótons que acompanham os elétrons são lançados da matriz para o espaço intermembranas e deste, para o citosol da célula.

- Complexo II:
Ou Complexo da Succinato-Desidrogenase: Formado principalmente pela succinato-desidrogenase, a única enzima do ciclo de Krebs que está embebida na MMI;
Possui 4 sub-unidades, incluindo 2 proteínas com grupos enxofre/ferro, e uma delas ligada ao FAD;
A exemplo do complexo I, seus sítios de oxi-redução do succinato também estão voltados para a matriz mitocondrial.

- Complexo III:
Ou complexo do citocromo bc1: Formado por 2 tipos de citocromo b (bL e bH), pelo citocromo c1, uma proteína enxofre/ferro e entre 4 a 6 proteínas adicionais;
O caminho dos elétrons através do complexo III é sinuoso e complexo; o citocromo c que os recebe está localizado no lado do espaço intermembranas da mitocôndria. O citocromo c, por ser hidrossolúvel, tem baixa afinidade com a bicamada lipídica da MMI e se difunde através desta, mediando a conexão entre os complexos III e IV
O processo leva ao transporte de elétrons até o citocromo c, e ao bombeamento de prótons da matriz mitocondrial para o espaço intermembranas.

- Complexo IV:
Ou complexo da Citocromo-Oxidase: Contém cerca de 13 sub-unidades polipeptídicas, e 2 átomos de cobre, além dos grupos heme característicos dos citocromos a e a3.
Os elétrons doados pelo citocromo c são transportados através dos átomos de cobre e ferro até o lado da matriz mitocondrial, onde vão reduzir o O2 em H2O.
A redução incompleta do O2 pode levar à geração de espécies químicas como o íon superóxido, o peróxido de hidrogênio e o radical hidroxil, todos muito reativos e tóxicos à célula.

é meio complicado ! Shocked

biblioografia: http://members.tripod.com/medworks/Bioquimica/cteletron.htm

study

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para complementar...

Mensagem  Paula em Sex Dez 07, 2007 7:10 pm

Existem dois pontos de entrada de elétrons na cadeia respiratória: são os complexos I e II.
NADH+H+ é oxidado pelo complexo I, ao passo que o FADH2 o é pelo complexo II.
O fluxo de elétrons do NADH+H+ para a coenzima QH2, passando pelo complexo I, é exergônico. Do mesmo modo, o fluxo de elétrons do FADH2 para o complexo III é exergônico. Apesar disso, a produção de ATP é menor quando os elétrons entram na cadeia respiratória através do Complexo II.
A energia livre obtida quando os elétrons percorrem os circuitos internos com complexo I é elevada e usada para expulsar H+ da mitocôndria numa quantidade suficiente para gerar 1 ATP: 2 H+ são expulsos da mitocôndria e 2 H+ são consumidos da matriz, aumentando em 4 H+ o gradiente de prótons.
Ao contrário, o fluxo de elétrons do FADH2 para QH2 (passando pelo complexo II), apesar de também exergônico, não provoca expulsão de prótons.
Nenhum ATP poderá ser formado por esse fluxo de elétrons dentro do complexo II.
Esse complexo, que também faz parte do ciclo de Krebs, está próximo à superfície interna da membrana mitocondrial interna, não alcançando a camada externa da MMI.
Desse modo, não é possível haver expulsão de prótons.
A energia liberada é dissipada na forma de calor.
Portanto, a oxidação do NADH+H+ gera 1 ATP a mais que a oxidação do FADH2 na cadeia respiratória de transporte de elétrons.
A coenzima QH2 é oxidada pelo complexo III, liberando energia para a expulsão de 2 H+. Como não há consumo de H+ no complexo III, essa enzima aumenta o gradiente de prótons apenas em 2 H+, uma quantidade que é suficiente apenas para gerar 0,5 ATP.
O citocromo C retira elétrons do complexo III e os leva ao complexo IV, que por sua vez oxida o citocromo C.
A passagem dos elétrons do citocromo C para o O2, através do complexo IV, expulsa prótons na mesma quantidade do complexo I, podendo então ser formado mais 1 ATP. A citocromo oxidase )complexo IV) expulsa 2 H e 2 H+
são consumidos (para formar água), o que resulta num aumento de 4 H+ no gradiente de prótons.
Concluímos que são formados 2,5 ATP por cada NADH+H+ oxidado e 1,5 ATP por cada FADH2 oxidado na cadeia respiratória.
Complexo I: 1 ATP
Complexo III: 0,5 ATP
Complexo IV: 1 ATP
Cada par de elétrons reduz ½ O2, gerando H2O.
No entanto, não existe ½ O2 e sim O2.
Assim, são necessários 4 pares de elétrons (2 NADH+H+ ou 2 FADH2) para que a citocromo c oxidase (complexo IV) consiga reduzir o O2 até H2O.

só para complementar... clown

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Mensagem  Paula em Sex Dez 07, 2007 7:11 pm


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algo mais

Mensagem  Fernando ramos queiroga em Sab Dez 08, 2007 7:01 pm

olha só pessoal, eu achei uma pagina com descrição interessante:

"Os componentes da cadeia de transporte de elétrons estão organizados na membrana interna da mitocôndria e agrupados em quatro complexos respiratórios:

C o m p l e x o I(NADH-CoQ redutase):

A cadeia de transporte de elétrons apresenta dois pontos de entrada para os elétrons provenientes de diferentes substratos em direção ao oxigênio: os complexos I e II. A NADH desidrogenase, responsável pela oxidação do NADH, tem como grupo prostético a flavina mononucleotídeo (FMN), que, como o FAD, é um derivado da riboflavina e, ao receber 2 H+ e 2 e-, reduz-se a FMNH2. Os substratos que são oxidados por desidrogenases que utilizam NAD+ tem seus elétrons transferidos do NADH para o FMN, por ação da NADH desidrogenase, componente do complexo I. Exemplos destes substratos são gliceraldeído 3-fosfato, piruvato, isocitrato, malato e ß-hidroxiacil-CoA.
As proteínas ferro-enxofre presentes nos complexos I, II e III contêm átomos de enxofre inorgânico e de ferro não hêmico associados à cadeia polipeptídica por ligação a resíduos de cisteína . As proteínas ferro-enxofre são transportadoras de elétrons apenas, não recebendo prótons. Os elétrons são recebidos pelos átomos de ferro, que oscilam entre as formas Fe+2 e Fe+3, segundo estejam reduzidos ou oxidados. O número e a localização das proteínas ferro-enxofre que participam do transporte de elétrons ainda não são conhecidos com precisão.
FMN e CoQ, podem adotar 3 estados de oxidação. Embora NADH pode participar em um transferência de 2 elétrons, ambas FMN e CoQ são capazes de receber e doar um ou dois elétrons, pois sua formas semiquinonas são estáveis .
A coenzima Q ou ubiquinona é uma quinona com uma longa cadeia isoprênica lateral. Existem várias formas de CoQ, que diferem pelo número dessas unidades isoprênicas. As características hidrofóbicas da CoQ permitem sua mobilidade na fase lipídica da membrana, ao contrário dos outros componentes da cadeia de transporte de elétrons, que têm posições fixas. A coenzima Q, ao reduzir-se, recebe 2 H+ e 2 e- , passando então à forma CoQH2.

Complexo II (succinato-CoQ redutase):

Esse complexo, que contém uma enzima dimérica do ciclo do ácido cítrico, a succinato desidrogenase e 3 outras pequenas subunidades hidrofóbicas, é responsável por passar elétrons do succinato para CoQ, com a participação de um FAD covalentemente ligado, uma proteína [4Fe-4S], 2 proteínas [2Fe-2S] e um citocromo b.
O potencial redox padrão da transferência de elétrons do succinato para CoQ é insuficiente para providenciar a energia livre necessária para dirigir a síntese de ATP.
O complexo II é, apesar disso, importante pois concede esse relativamente alto potencial eletrônico para entrar na cadeia de transporte de elétrons.

Complexo III (CoQ-citocromo c redutase):

Esse complexo, que contém uma enzima dimérica do ciclo do ácido cítrico, a succinato desidrogenase e 3 outras pequenas subunidades hidrofóbicas, é responsável por passar elétrons do succinato para CoQ, com a participação de um FAD covalentemente ligado, uma proteína [4Fe-4S], 2 proteínas [2Fe-2S] e um citocromo b.
O potencial redox padrão da transferência de elétrons do succinato para CoQ é insuficiente para providenciar a energia livre necessária para dirigir a síntese de ATP.
O complexo II é, apesar disso, importante pois concede esse relativamente alto potencial eletrônico para entrar na cadeia de transporte de elétrons.

Complexo IV (citocromo c oxidase):
Neste complexo a citocromo c oxidase catalisa a oxidação de 4 moléculas de citocromo c reduzidas e a concomitante redução de 4 elétrons de uma molécula de O2:
4 citocromosc2++4H++ O2 -------> 4 citocromos c3+ + 2H2O "

Olha só, tem umas figuras bem interessantes que acho q são bem uteis para a compreenção do assunto. Recomendo que vejam o link:
Abraços
BIBLIOGRAFIA:
http://www.biocristalografia.df.ibilce.unesp.br/valmir/bioquimica/cadeia_transp_e/index.html

Fernando ramos queiroga

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Re: Pergunta 1 Forum 2

Mensagem  Fernanda em Ter Dez 11, 2007 12:39 am

Cada complexo consiste de vários componentes protéicos que são associados com uma variedade de grupos redox-ativos com sucessivos aumentos do potencial de redução. Os complexos são todos lateralmente móveis dentro da membrana interna da mitocôndria e não estão presentes em razões equimolares.
Esses complexos são conectados entre si através de dois outros transportadores, que também fazem parte da membrana interna da mitocôndria: coenzima Q (CoQ) e citocromo c.


Complexo I (NADH-CoQ redutase):
NADH desidrogenase
Proteínas ferro-enxofre


Complexo II (succinato-CoQ redutase):
Succinato desidrogenase
Proteínas ferro-enxofre
citocromo b

Complexo III (CoQ-citocromo c redutase):
Citocromos b e c1
Proteínas ferro-enxofre

Complexo IV (citocromo c oxidase):
Citocromos a e a1
Átomos de cobre

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porque vcs esqueceram do complexo V???

Mensagem  Aila em Ter Dez 11, 2007 6:35 pm

O complexo V é conhecido como "ATP sintase F1Fo", em que "F" significa "fator de acoplamento", "o" significa "sensibilidade à oligomicina" (um antibiótico que bloqueia a enzima) e "1" representa "primeiro sítio catalítico" (onde ocorre a fosforilação do ADP gerando ATP). http://www.geocities.com/bioquimicaplicada/resumosatp7.htm. Ou nao existe eu do ficando doida ou eu já sou?
Para completa achei um artigo que diz que a vogal O e de Oxovanádio(V), eu li o artigo faz sentido quando ele diz que tem propridades de como antifungal, antibacterial, antiviral.
Sociedade Brasileira de Química ( SBQ)
Um Novo Complexo de Oxovanádio(V) com um Ligante Hidrazona
Pedro Ivo da S. Maia (PG)1,


affraid

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